Excelente presentación y ayudas audio visuales. Muchas gracias

Me encanta mucho tu trabajo! Me ayuda muchoa a desarrollarme

ver este video volao fue un placer audiovisual, gracias por tanto

gracias por el vídeo, me encanta como lo explicas

Muy bueno me ayudó mucho para rendir bioquímica gracias

Mil gracias por la ayuda. Estudio laboratorio clinico y estas tecnicas son dificiles de comprender, pero gracias a ti puedo comprender muy bien estas tecnicas. Saludos desde Peru

Eres un capo amigo, Muchisimas gracias c:

Lindo vídeo, gracias!

Buen video!

benisimo el video! Gracias

Tus vídeos son muy buenos.... los dibujos que utilizas son muy entendibles y concretos. Muchas gracias

@comunidadblackpantherstyle5912

2 жыл бұрын

Un dato...Mi apellido también es ORTIZ😆

Buen video gracias :)

Conceptos claros, excelente explicación, muchas gracias

Gracias men me servirá en mi examen

Muchas gracias, me ha ayudado a tener una mejor idea de estas tecnicas, muchas gracias

@BrandonOrtizCasas

3 жыл бұрын

The best of luck!

gracias

Muchas gracias, me ayudaste a visualizar mejor estas técnicas :') Y más por que ahora las tengo que imaginar por no poder ir al laboratorio :c

@user-xh9sd8lc5b

3 жыл бұрын

x2

@hillarygutierrez4122

3 жыл бұрын

X3

@eneascano

2 жыл бұрын

X4

Buena

graciass

Gracias por el vídeo, esta genial. Saludos desde españa

@BrandonOrtizCasas

4 жыл бұрын

¡Es un placer! Saludos desde México.

Muchas gracias

Dios te bendiga 😘😘😘

bien

una consulta, el native page y el sds page se hacen en los mismos rangos de ph???

@BrandonOrtizCasas

4 жыл бұрын

Si usamos los mismos geles (concentrador y separador) que tienen sus distintivos pHs, si serían lo mismo. En esencia, la principal diferencia entre sds y native, es la conformación de las proteínas en la corrida.

Tengo una duda, que factores puedo modificar para aumentar la movilidad electroforetica de una proteina?

@BrandonOrtizCasas

3 жыл бұрын

Hola! Siento la tardanza en contestar (no ti tu comentario). Hay ciertas cosas que puedes hacer para modificar la movilidad electroforética de tus proteínas. Disminuyendo la concentración del gel o la viscosidad del medio (en este último, más bien sería usar otro), modificando el buffer o incluso cambiando la diferencia de potencial (algo no muy recomendado, pero teóricamente posible).

estaría muy chido que pusieras referencia, así tendría más válidez

@BrandonOrtizCasas

4 жыл бұрын

Buen punto. No había notado que este vídeo carecía de referencias. Los pondré en la descripción cuando me sea posible ¡Muchas gracias!

Oye una pregunta, que es la electroforesis cuantitativa?

@rollermint31

2 жыл бұрын

es aquella que mediante la corrida de macromoléculas te permite saber la concentración de DNA o de proteínas presentes en la muestra

Como es que las positivas van al cátodo y las negativas al ánodo, no sería al revés, ya que cuando uno habla de catión es carga positiva?

@BrandonOrtizCasas

4 жыл бұрын

Específicamente en temas de electroforesis (siendo un sistema que consume energía) la regla del púlgar es que el polo tiene el nombre de la partícula que atrae.

@Stulzun

4 жыл бұрын

Brandon Ortiz Casas wuaw no tenía idea, muchas gracias por responder pronto, me sirve para aprender;)

Hola. Pregunta. Cuando sumerges el gel de agarosa en el buffer, es una relación osmotica del tipo hipotonica? O es un error pensar eso? Gracias.

@BrandonOrtizCasas

4 жыл бұрын

Hola. Como tal cuando hablamos de un flujo electroendosmótico (creo ahí está la confusión) no hablamos como tal del fenómeno pasivo que existe en las células, en donde existe un arrastre de agua por existir un gradiente de sales entre ambos lados. Este es un proceso activo, y se genera por que a cierto pH, los grupos funcionales de una matriz (como el mismo gel) se ionizan. Estos iones, dependiendo si son positivos o negativos, serán arrastrados hacia el cátodo o el ánodo. Y ese arrastre contribuye a que las proteínas vayan más rápido o despacio en la electroforesis.

@BrandonOrtizCasas

4 жыл бұрын

Aunque la respuesta más rápida sería. No. No es como tal un medio hipotónico.

@Elias_Cepeda

4 жыл бұрын

@@BrandonOrtizCasas Si entendí bien, la diferencia radica en el medio: - Medio con pH (diferente de 7) y con aplicación de electricidad (medio activo) - Medio salino con células. (Medio pasivo). Conclusión: no es un proceso del tipo hipotonico (o hipertonico) a causa de que los medios son diferentes. Eso entendí. No sé si es correcto. Gracias por tu explicación 👍🏻

@BrandonOrtizCasas

4 жыл бұрын

¡Entendiste bien! Solo un detalle: * Recuerda que, no solo por que algo esté a pH 7, se encontrará como no ionizado. Los puntos de ionización varían de sustancia en sustancia. Por ejemplo, los capilares que se utilizan para electroforesis estarán ionizados, siempre que el pH sea mayor a 3.

@Elias_Cepeda

4 жыл бұрын

@@BrandonOrtizCasas Ahhh. Interesante eso último. Buenísima la aclaración. Agrego (como opinión) que tampoco podría ser un pH 7, 8 u otro número ya que, en el fondo, estamos hablando de la naturaleza y cosas materiales, y esos procesos son analógicos, por lo tanto de un pH a otro la sustancia "transita" por todos los estados existentes. Pero eso es solo un comentario mío sin fundamento.

Que no el peso molecular del alcohol deshidrogenasa es de 80 kDa?

@BrandonOrtizCasas

5 жыл бұрын

Buena observación y buena pregunta. La enzima de manera natural se encuentra como dímero. Por lo que si la metes en un SDS PAGE (como en el ejemplo), se separa en monómoros; cada uno con 40kDa. Si la metieras en una electroforesis nativa, si podrías llegar a verla más arriba en el gel.

wi wii

Gaaaaaaaaa

Gracias amigo!