🟡Jeśli Ci pomogłem, możesz postawić mi kawę, przy której będę pracował nad kolejnymi filmami 😊 ➡ buycoffee.to/zlewkatotalna Z góry dzięki :)

W inhibicji kompetycyjnej SUBSTRAT wiąże się z centrum aktywnym uniemożliwiając przyłączenie substratu"- tam miał być inhibitor, tak? Przyjemne te filmy, przydatne! :D Właśnie powtarzam do sprawdzianu, pozdrówki!

@ZlewkaTotalna

7 жыл бұрын

Tak, dzięki za wyłapanie błędu :)

Wszystko świetnie wyjaśnione!

Bardzo przydatny filmik!! :)

Fajnie by było, gdybyś dodawał do tego również przykłady. Np. Inhibicja kompetycyjna - > Malonian blokujący dehydrogenazę bursztynianową w cyklu Krebsa, co uniemożliwia przekształcenie burszrynianu w fumaran I niekompetycyjna np. Cyjanek blokujący oksydazę cytochromową. :D Fajnie by było, gdybyś zrobił też filmiki dla biednych studentów nieogarniających biochemii :,(

@miszczklasykuw3025

5 жыл бұрын

o pani, czego to sie pani uczyc musi xd powodzenia na kolokwiach

Przyjemne do oglądania, łatwiejsze do przyswojenia :)

Uwielbiam ten cudowny odgłos ścierania gąbką 😍

@ZlewkaTotalna

5 жыл бұрын

Mogę nagrać jako powiadomienie na przychodzący sms ;)

świetne wyjaśnienie ☺ łatwe do przyswojenia

@ZlewkaTotalna

7 жыл бұрын

Polecam w takim razie kolejny odcinek o glikolizie :)

film ekstremalnie przyjemny w odbiorze

@ZlewkaTotalna

7 жыл бұрын

Dzięki wielkie :) Zapraszam też na mój profil na facebooku :)

A inhibicja allosteryczna? To jakaś odmiana niekompetycyjnej?

@arsenicrose12

7 жыл бұрын

Archibeld Tak

* powinowactwo, a nie "powinowadztwo"

@ZlewkaTotalna

7 жыл бұрын

Dzięki, faktycznie jest literówka :)

no nie wiem czy tak łatwo jest przezwyciężyć inhibicje kompetycyjną zwiększając stężenie substratu. Co jeżeli inhibitor ma dużo większe powinowactwo do centrum aktywnego niż substrat a dalej jest to inhibicja kompetycyjna? Powiedzmy , że łączy się on z centrum aktywnym enzymu 5000 razy silniej niż jego naturalny substrat. W tym wypadku chyba zwiększenie stężenia substratu nie spowoduje zahamowania tego typu inhibicji prawda?

@pawemoskal4584

4 жыл бұрын

@@ZlewkaTotalna Dzięki za odpowiedź , posłużyłem się tym przykładem ponieważ będę pisał maturę w 2020 a jest takie zadanie z 2018 z MTX biologhelp.pl/matura/matura-maj-2018-poziom-rozszerzony-stary/zadanie-22 W którym jest 10 000 razy większe powinowactwo i teoretycznie rzecz biorąc powinno dać się też odwrócić taką inhibicję przy ogromnym stężeniu substratu ale w kluczu tego nie uznają niestety więc teraz się zastanawiam czy to CKE porąbało czy co poszło nie tak

@pawemoskal4584

4 жыл бұрын

Jest to inhibicja kompetycyjna w tym zadaniu a no cóż.. nie da się jej odwrócić według CKE. Więc nie można chyba zero jedynkowo mówić , że stężenie substratu w kompetycyjnej zawsze prowadzi do wyeliminowania inhibitora

@pawemoskal4584

4 жыл бұрын

@@ZlewkaTotalna ale powiedzmy , że jeśli chodzi o maturę to po prostu najlepiej pisać tak jak jest w informacji wprowadzającej

@pawemoskal4584

4 жыл бұрын

czyli , że jest kompetycyjna bo współzawodniczy o centrum aktywne ale w tej konkretnej reakcji nie da się znieść stężenia MTX naturalnym substratem... tylko tak teraz sobie myślę, że trochę ich poniosło z tym zadaniem XD

@ZlewkaTotalna

4 жыл бұрын

@@pawemoskal4584 faktycznie jest to inhibicja kompetycyjna. I faktycznie inhibitor może mieć tak bardzo różne od substratu powinoctwo. Już wiem w czym tkwi Twój problem. Rozpatrywaliśmy go na innych poziomach: 1) Jest to inhibicja kompetycyjna więc można ją odwrócić tak jak pisałem. Możliwe to jest np. w próbowce, gdzie możesz dodać bardzo wysokie stężenie substratu, ale ... 2) W komórkach nie osiągniesz takiego stężenia substratu, więc nie przywrócisz reakcji :)